Изследователски пептиди · За лабораторни и научни проучвания in vitro · Не са лекарства · Не са одобрени за консумация · Само за пълнолетни (18+)
Подробно и разбираемо ръководство за пептидите. Кратки молекули с огромно значение за съвременната медицина и наука.
Накратко
Пептидът е къса верижка от свързани аминокиселини, която е по-голяма от обикновено лекарство, но по-малка от протеин. Тялото ни произвежда хиляди такива пептиди и ги използва като сигнални молекули, например (за кръвната захар), окситоцин (за връзка между хората) или ендорфини (за облекчаване на болка).
01. Определение
Всичко започва с аминокиселините. Те са най-малките градивни елементи. Когато се свържат две аминокиселини, се получава дипептид. Когато са повече, говорим за олиго- или полипептид. Когато са достатъчно много, за да се сгънат в стабилна триизмерна структура с биологична функция, наричаме молекулата протеин.
| Молекула | Аминокиселини | Размер | Пример |
|---|---|---|---|
| Аминокиселина | 1 | ~0.5 nm | Глицин, лизин, триптофан |
| Дипептид | 2 | ~0.8 nm | Карнозин, аспартам |
| Трипептид | 3 | ~1 nm | GHK-Cu, глутатион, TRH |
| Олигопептид | 4 до 20 | ~1 до 4 nm | Окситоцин (9), BPC-157 (15) |
| Полипептид | 21 до 100 | ~4 до 15 nm | Семаглутид (31), инсулин (51) |
| Протеин | над 100 | ~15+ nm | Хемоглобин (574), антитела |
Границата между полипептид и протеин не е строга, повечето учени смятат, че всичко над 50 аминокиселини обикновено се нарича протеин, но всичко зависи от дали молекулата има стабилна триизмерна структура. Семаглутид с 31 аминокиселини е пептид. Инсулин с 51 аминокиселини, разпределени в две вериги, се счита за малък протеин.
02. Химия
Всяка аминокиселина има две функционални групи в краищата си: аминогрупа (NH2) на единия край и карбоксилна група (COOH) на другия. Когато аминогрупата на едната среща карбоксилната на другата, се случва нещо красиво: образува се връзка и се отделя молекула вода.
Как се образува пептидната връзка
Стъпка 1
Две аминокиселини се приближават
Стъпка 2
COOH на едната среща NH2 на другата
Стъпка 3
Образува се връзка, отделя се молекула вода
Това се нарича кондензационна реакция. Точно тази единствена пептидна връзка е градивният елемент на всички пептиди и протеини в природата. Един пептид с 10 аминокиселини има 9 такива връзки, а един протеин с 300 аминокиселини има 299.
03. Мащаб
За да разберем защо пептидите имат уникален терапевтичен профил, помага да видим техния размер в перспектива. Те са по-големи от класическите лекарства (като аспирин), но много по-малки от протеините. Този мащаб им дава най-доброто от двата свята: достатъчно малки, за да преминават през клетъчни мембрани, но достатъчно големи, за да имат специфични триизмерни структури за прецизно свързване.
Сравнителна скала на размерите
Пептидите са по-големи от обикновените лекарствени молекули, но много по-малки от протеините. Този размер е причината те да преминават през клетъчните мембрани по-добре от протеините, но да са по-стабилни от малките молекули.
Молекула вода
0.0003 nm
H2O
Аминокиселина
~0.5 nm
Глицин, аланин, лизин
Малка молекула
~1 nm
Аспирин, кофеин
Малък пептид
~2 nm
GHK-Cu (3 АК), TRH (3 АК)
Среден пептид
~5 nm
BPC-157 (15 АК), Семаглутид (31 АК)
Голям пептид
~10 nm
Тирзепатид (39 АК), Инсулин (51 АК)
Малък протеин
~30 nm
Хормон на растежа (191 АК)
За сравнение: човешка коса е приблизително 80 000 nm дебела, тоест около 8 000 пъти по-голяма от среден пептид. Един пептид е толкова малък, че не може да се види дори с най-мощните оптични микроскопи. За изобразяване се ползва крио-електронна микроскопия или рентгенова кристалография.
04. Видове
Пептидите се класифицират по различни критерии. По произход (естествени или синтетични), по функция (хормонални, регулаторни, антимикробни), по размер. Тук са основните функционални категории, които ще срещате най-често в съвременната peptide наука.
Регулират функции в цялото тяло чрез сигнализация между органите. Инсулин, окситоцин, хормон на растежа, GLP-1.
Семаглутид, Тирзепатид, Окситоцин
Първа линия защита срещу бактерии и вируси. Произвеждат се от имунната система и кожата. Не предизвикват резистентност.
LL-37, дефензини, магаинин
Стимулират възстановяване на тъкани, ангиогенеза и стволово-клетъчна миграция. Използват се при наранявания.
BPC-157, TB-500, GHK-Cu
Действат в мозъка като невротрансмитери или невромодулатори. Регулират настроение, памет, болка, апетит.
Семакс, Селанк, ендорфини
Малки фрагменти на по-големи протеини, които запазват една специфична функция. Често се използват за изследване.
MGF (от IGF-1), AOD-9604 (от GH)
Тъканно-специфични пептиди, които регулират функцията на конкретни органи. Школа на Khavinson в Санкт Петербург.
Епиталон, Тималин, Пинеалон
05. Защо имат значение
Пептидите попадат в уникална терапевтична зона. Имат предимствата на биологичните молекули (специфичност, естественост) с по-добър профил на странични ефекти от классическите лекарства, но без сложното производство и стабилност на протеините.
| Характеристика | Малки молекули | Пептиди | Протеини |
|---|---|---|---|
| Специфичност на таргета | Ниска до средна | Висока | Много висока |
| Орална бионаличност | Добра | Слаба (изисква инжекция) | Много слаба |
| Цена на производство | Ниска | Средна | Висока |
| Полуживот в кръвта | Часове до дни | Минути до дни (зависи от модификации) | Дни до седмици |
| Имуногенност (риск за алергична реакция) | Ниска | Ниска | Може да е значителна |
| Преминава клетъчна мембрана | Да | Понякога | Не |
06. Производство
Съвременното peptide производство използва метод, изобретен от Bruce Merrifield през 1965 година. Нарича се solid-phase peptide synthesis и спечели Нобелова награда през 1984 година. Идеята е проста: вместо да опитваме да свържем аминокиселините в течен разтвор (където е трудно да отделим междинните продукти), ги прикрепяме една по една върху твърда смола.
01
Първата аминокиселина се прикрепя към смолна частица. Защитни групи покриват реактивните места.
02
Втората аминокиселина се добавя. Образува се пептидна връзка. Излишните реагенти се измиват.
03
Цикълът се повтаря за всяка следваща аминокиселина. За пептид с 30 аминокиселини, 30 цикъла.
04
Готовият пептид се откъсва от смолата с химична реакция. Получава се суров пептид с примеси.
Високоефективна течна хроматография разделя пептида от страничните продукти. Постига се чистота над 98%.
Mass spectrometry потвърждава, че получената молекула е точно пептидът, който търсим, по точна молекулна маса.
Замразяване и сублимация на водата прави пептида стабилен в форма на бял прах за съхранение и транспорт.
07. История
История на пептидите е история на постепенно разбиране как тялото ни регулира себе си с малки молекули. От първия синтетичен дипептид през 1902 година до тройните GLP-1 агонисти днес, прогресът никога не е спирал, и последните 5 години са най-революционни.
1902
Емил Фишер (Германия) синтезира глицил-глицин, първият peptide, направен в лаборатория. Поставя основите на цялата peptide химия.
Емил Фишер, Нобелова награда 1902
1953
Vincent du Vigneaud синтезира окситоцин, първият биологично активен пептиден хормон, направен изкуствено. Доказва, че синтетичните peptide могат да заместят естествените.
du Vigneaud, Нобелова награда 1955
1965
Bruce Merrifield изобретява революционен метод за свързване на аминокиселините една по една върху твърда смола. Това прави възможно масовото производство на пептиди.
Merrifield, Нобелова награда 1984
1971
Изследователи откриват, че мозъкът произвежда собствени peptide, които се свързват с опиоидните рецептори. Това са ендорфините, естествените аналгетици на тялото.
1991
Predrag Sikiric (Загребски университет) изолира Body Protection Compound от стомашен сок. Това е началото на peptide клас за регенерация на тъкани.
Predrag Sikiric, Хърватия
1999
Японски учени идентифицират последния голям хормон в човешкото тяло, грелин (хормонът на глада). Откритието води до развитието на цял клас GH секретагози.
2005
FDA одобрява Exenatide, първият GLP-1 рецепторен агонист за тип 2 диабет. Откриването на този клас променя лечението на диабета.
2017
Novo Nordisk пуска Семаглутид за тип 2 диабет. Седмично инжектиране, силен ефект върху кръвната захар и неочаквана загуба на тегло превръщат пептидите в основна терапия.
2021
FDA одобрява Семаглутид специфично за хронично управление на тегло. STEP-1 проучване показва близо 15% намаляване на телесното тегло, безпрецедентно за лекарствена терапия.
2023
Eli Lilly пуска първия dual GIP/GLP-1 агонист. SURMOUNT-1 показва 20.9% намаляване на тегло, нов рекорд в полето.
2025
TRIUMPH-1 публикувано: Ретатрутид (троен GLP-1/GIP/глюкагонов агонист) постига 24.2% намаляване на тегло. Орфорглипрон (орален GLP-1) одобрен.
2026
REDEFINE-1 потвърждава 22% загуба за CagriSema. SYNCHRONIZE-1 показва 19% за Сурводутид с регресия на MASH в 83%. Орфорглипрон достъпен орално без инжекции.
08. Тълкуване на имена
Имената на пептидите често изглеждат като код, но обикновено крият ясна логика. Ето няколко примера от каталога ни.
BPC-157
Body Protection Compound, фрагмент 157, изолиран от стомашен сок
GLP-1
Глюкагон-подобен пептид-1, инкретинов хормон
GHK-Cu
Трипептид Глицин-Хистидин-Лизин с свързан меден йон
CJC-1295
Модифициран GHRH аналог от ConjuChem
Следваща стъпка
Всеки пептид в каталога ни идва с подробна научна страница, сертификат за анализ от независима лаборатория и над 98% HPLC чистота. Доставка в целия Европейски съюз за 1 до 7 работни дни.
Тази страница е образователно ръководство, не медицински съвет. Всички продукти в каталога ни са предназначени единствено за научноизследователски цели in vitro. Не са одобрени за консумация от хора. Преди употреба в клинична или научна работа консултирайте се с квалифициран специалист.